APAF1
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Apaf-1 (Apoptotic peptidase activating factor 1) est une protéine qui rentre dans la composition de l'apoptosome et joue un rôle dans la voie de signalisation intrinsèque déclenchant l'apoptose.
Apaf-1 est présent dans le cytosol à l'état normal de la cellule, mais il est sous une conformation repliée inactive. La liaison du cytochrome c (CYC) à l'Apaf-1 entraîne une modification conformationnelle et l'exposition du domaine CARD, qui permet à plusieurs protéines Apaf-1 activées de s'assembler : c'est l'apoptosome.
Structure
[modifier | modifier le code ]Apaf-1 possède 3 domaines notables[5] .
- un domaine CARD (en) N-terminal permettant le recrutement de caspases (en particulier la caspase 9)
- un domaine NOD permettant la polymérisation (fixation avec d'autres apaf-1)
- un domaine WRD C-terminal permettant la fixation du cytochrome c.
Références
[modifier | modifier le code ]- ↑ a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000120868 - Ensembl, May 2017
- ↑ a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000019979 - Ensembl, May 2017
- ↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ (en) Shawn B. Bratton et Guy S. Salvesen, « Regulation of the Apaf-1–caspase-9 apoptosome », J Cell Sci, vol. 123, , p. 3209-14 (lire en ligne)
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| 1000 - 1998 |
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| 2000 - 2038 |
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