Me tromperais-je complètement : un grande part des polypeptides perd (définitivement) ses fonctionnalités d'origine au-delà de 50°C. Ce n'est pas à cause de réactions chimiques mais par simple changement de conformation. Cela signifie que la barrière d'énergie potentielle qui sépare la conformation d'origine de celle atteinte est de l'ordre de 4,5.10−21 Joules.
Ceci est testé tous les jours en cours de biologie au collège :
Mettre de l'amidon en présence de salive : il est brisé en glucides plus simples ; mettre le même amidon en présence de salive préalablement chauffée : rien ne se passe.
Même constat en ce qui concerne les encéphalopathie spongiforme citée en exemple plus bas.
Au collège toujours, on enseignait, autrefois du moins, que des organites cellulaires — ribosome endoplasmique rugueux, et appareil de Golgi entre autres si j'ai bonne mémoire — se chargeaient de la production ET de la conformation des protéines.
Bon j'argumente de mémoire. Je ne suis pas du domaine, et ça remonte à très loin. En fait j'ignorais tout du postulat simpliste d'Anfinsen. Si je la comprend bien la page wikipedia en traitant pose les choses beaucoup plus clairement : le postulat en question n'a d'intérêt que moyennant tout un tas de conditions qui ne concernent quasiment aucune protéine complète mais seulement de petites sections de celle-ci. Il me semble d'ailleurs qu'on puisse dire qu'il est donc beaucoup utilisé pour accélerer les simulations de pliage : les protéines sont découpées en polypeptides plus simples dont la structure est parfaitement connue et ne présente pas d'isomère accessible dans les conditions thermodynamique d'intérêt, et la simulation consiste à chercher les arrangements métastables de ces superstructures ; donc bien moins de variables d'état qu'en simulant l'ensemble des briques constituant chacun des peptides élémentaires. Il me semble que c'est ainsi que procédait un de mes camarade au tout début de ce siècle.
[^] # Re: Structure 3D
Posté par ǝpɐןƃu∀ nǝıɥʇʇɐW-ǝɹɹǝıԀ (site web personnel) . En réponse au journal Moins d’un an pour un vaccin, est-ce surprenant ?. Évalué à 3.
Me tromperais-je complètement : un grande part des polypeptides perd (définitivement) ses fonctionnalités d'origine au-delà de 50°C. Ce n'est pas à cause de réactions chimiques mais par simple changement de conformation. Cela signifie que la barrière d'énergie potentielle qui sépare la conformation d'origine de celle atteinte est de l'ordre de 4,5.10−21 Joules.
Ceci est testé tous les jours en cours de biologie au collège :
Mettre de l'amidon en présence de salive : il est brisé en glucides plus simples ; mettre le même amidon en présence de salive préalablement chauffée : rien ne se passe.
Même constat en ce qui concerne les encéphalopathie spongiforme citée en exemple plus bas.
Au collège toujours, on enseignait, autrefois du moins, que des organites cellulaires — ribosome endoplasmique rugueux, et appareil de Golgi entre autres si j'ai bonne mémoire — se chargeaient de la production ET de la conformation des protéines.
Bon j'argumente de mémoire. Je ne suis pas du domaine, et ça remonte à très loin. En fait j'ignorais tout du postulat simpliste d'Anfinsen. Si je la comprend bien la page wikipedia en traitant pose les choses beaucoup plus clairement : le postulat en question n'a d'intérêt que moyennant tout un tas de conditions qui ne concernent quasiment aucune protéine complète mais seulement de petites sections de celle-ci. Il me semble d'ailleurs qu'on puisse dire qu'il est donc beaucoup utilisé pour accélerer les simulations de pliage : les protéines sont découpées en polypeptides plus simples dont la structure est parfaitement connue et ne présente pas d'isomère accessible dans les conditions thermodynamique d'intérêt, et la simulation consiste à chercher les arrangements métastables de ces superstructures ; donc bien moins de variables d'état qu'en simulant l'ensemble des briques constituant chacun des peptides élémentaires. Il me semble que c'est ainsi que procédait un de mes camarade au tout début de ce siècle.
« IRAFURORBREVISESTANIMUMREGEQUINISIPARETIMPERAT » — Odes — Horace