Пепсин (от греч. pépsis — пищеварение), протеолитический фермент класса гидролаз, присутствующий в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб: расщепляет белки и пептиды. Открыт в 1836 Т. Шванном ; в 1930 Дж. Нортроп получил его в кристаллическом виде. Пепсин— глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула Пепсин— полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3-дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Изоэлектрическая точка Пепсин около pH 1,0; поэтому он устойчив в сильно кислой среде и максимально активен при pH 1—2 (pH желудочного сока); денатурирует при pH 6,0. Пепсин— эндопептидаза, то есть расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов ) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью Пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином , однако, в отличие от др. протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина ,— строгой специфичностью не обладает. Пепсин вырабатывается главными клетками желудка в форме неактивного пепсиногена. Превращение пепсиногена в Пепсин происходит в результате отщепления с N-koнцевого участка пепсиногена несколько пептидов, среди которых обнаружен ингибитор Пепсин Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим Пепсин (автокатализ). Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта. См. также Протеолитические ферменты .