Formiatacetyltransferase
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| Formiat-Acetyltransferase 1 (E. coli) | ||
|---|---|---|
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Vorhandene Strukturdaten: 1cm5 , 1h16 , 1h17 , 1h18 , 1mzo , 1qhm , 2pfl , 3pfl | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 759 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | pflB (EcoGene) | |
| Externe IDs |
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| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.3.1.54, Transferase | |
| Reaktionsart | Übertragung einer Acetylgruppe | |
| Substrat | Pyruvat + CoA | |
| Produkte | Acetyl-CoA + Formiat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Formiat-Acetyltransferase | |
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien | |
Das Enzym Formiat-Acetyltransferase (früher Pyruvat-Formiat-Lyase) (PFL) katalysiert die Reaktion von Pyruvat zu Acetyl-CoA und Formiat (Anion der Ameisensäure). Es ist Teil des anaeroben Energiestoffwechsels einiger Bakterien wie z. B. E. coli .
PFL besitzt im aktiven Zentrum ein Glycylradikal. Dies wird posttranslational durch die PFL-Aktivase unter Umsetzung von S-Adenosylmethionin erzeugt. Es wird leicht von Luftsauerstoff zerstört.
Siehe auch
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten ]Literatur
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten ]- A. F. Wagner, M. Frey, F. A. Neugebauer, W. Schäfer, J. Knappe: The free radical in pyruvate formate-lyase is located on glycine-734. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 89, Nummer 3, Februar 1992, S. 996–1000, ISSN 0027-8424 . PMID 1310545. PMC 48372 (freier Volltext).