„Dendrotoxine" – Versionsunterschied

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Dendrotoxine sind [[Schlangengift]]e, die an [[Spannungsgesteuerter Ionenkanal|spannungsgesteuerte]] [[Kaliumkanal|Kaliumkanäle]] in [[Nervenzelle]]n binden. Sie dienen den Mambas zur Lähmung ihrer Beute.<ref>R. J. McCleary, R. M. Kini: ''Non-enzymatic proteins from snake venoms: a gold mine of pharmacological tools and drug leads.'' In: ''Toxicon: official journal of the International Society on Toxinology.'' Band 62, Februar 2013, S.&nbsp;56–74, {{DOI|10.1016/j.toxicon.201209008}}, PMID 23058997.</ref> Sie sind zwischen 57 und 60 [[Aminosäuren]] lang und besitzen drei [[Disulfidbrücke]]n und ein Molekulargewicht von circa 7 [[Kilodalton]].<ref name="Harvey">A. L. Harvey: ''Recent studies on dendrotoxins and potassium ion channels.'' In: ''General pharmacology.'' Band 28, Nummer 1, Januar 1997, S.&nbsp;7–12, PMID 9112070.</ref> Dendrotoxine besitzen als typisches [[Strukturmotiv]] nahe (削除) des (削除ここまで) [[N-Terminus|''N''-Terminus]] ein [[Lysin]], gefolgt von einer [[hydrophob]]en [[Aminosäure]].<ref name="Gasparini">S. Gasparini, J. M. Danse, A. Lecoq, S. Pinkasfeld, S. Zinn-Justin, L. C. Young, C. C. de Medeiros, E. G. Rowan, A. L. Harvey, A. Ménez: ''Delineation of the functional site of alpha-dendrotoxin. The functional topographies of dendrotoxins are different but share a conserved core with those of other Kv1 potassium channel-blocking toxins.'' In: ''The Journal of biological chemistry.'' Band 273, Nummer 39, September 1998, S.&nbsp;25393–25403, PMID 9738007.</ref> Auch bei nichtverwandten Toxinen von Wirbellosen mit dem gleichen Bindungsziel ist dieses Strukturmotiv zu finden, was als [[konvergente Evolution]] gedeutet wurde.<ref name="Gasparini" /> Die Dendrotoxine α-Dendrotoxin und Toxin I bindet an die Kaliumkanäle Kv1.1, Kv1.2 und Kv1.6, während Toxin K vor allem Kv1.1 bindet.<ref>A. L. Harvey, B. Robertson: ''Dendrotoxins: structure-activity relationships and effects on potassium ion channels.'' In: ''Current medicinal chemistry.'' Band 11, Nummer 23, Dezember 2004, S.&nbsp;3065–3072, PMID 15579000.</ref>
Dendrotoxine sind [[Schlangengift]]e, die an [[Spannungsgesteuerter Ionenkanal|spannungsgesteuerte]] [[Kaliumkanal|Kaliumkanäle]] in [[Nervenzelle]]n binden. Sie dienen den Mambas zur Lähmung ihrer Beute.<ref>R. J. McCleary, R. M. Kini: ''Non-enzymatic proteins from snake venoms: a gold mine of pharmacological tools and drug leads.'' In: ''Toxicon: official journal of the International Society on Toxinology.'' Band 62, Februar 2013, S.&nbsp;56–74, {{DOI|10.1016/j.toxicon.201209008}}, PMID 23058997.</ref> Sie sind zwischen 57 und 60 [[Aminosäuren]] lang und besitzen drei [[Disulfidbrücke]]n und ein Molekulargewicht von circa 7 [[Kilodalton]].<ref name="Harvey">A. L. Harvey: ''Recent studies on dendrotoxins and potassium ion channels.'' In: ''General pharmacology.'' Band 28, Nummer 1, Januar 1997, S.&nbsp;7–12, PMID 9112070.</ref> Dendrotoxine besitzen als typisches [[Strukturmotiv]] nahe (追記) dem (追記ここまで) [[N-Terminus|''N''-Terminus]] ein [[Lysin]], gefolgt von einer [[hydrophob]]en [[Aminosäure]].<ref name="Gasparini">S. Gasparini, J. M. Danse, A. Lecoq, S. Pinkasfeld, S. Zinn-Justin, L. C. Young, C. C. de Medeiros, E. G. Rowan, A. L. Harvey, A. Ménez: ''Delineation of the functional site of alpha-dendrotoxin. The functional topographies of dendrotoxins are different but share a conserved core with those of other Kv1 potassium channel-blocking toxins.'' In: ''The Journal of biological chemistry.'' Band 273, Nummer 39, September 1998, S.&nbsp;25393–25403, PMID 9738007.</ref> Auch bei nichtverwandten Toxinen von Wirbellosen mit dem gleichen Bindungsziel ist dieses Strukturmotiv zu finden, was als [[konvergente Evolution]] gedeutet wurde.<ref name="Gasparini" /> Die Dendrotoxine α-Dendrotoxin und Toxin I bindet an die Kaliumkanäle Kv1.1, Kv1.2 und Kv1.6, während Toxin K vor allem Kv1.1 bindet.<ref>A. L. Harvey, B. Robertson: ''Dendrotoxins: structure-activity relationships and effects on potassium ion channels.'' In: ''Current medicinal chemistry.'' Band 11, Nummer 23, Dezember 2004, S.&nbsp;3065–3072, PMID 15579000.</ref>


Dendrotoxine besitzen strukturelle Ähnlichkeiten zu [[Proteasehemmer]]n vom [[Moses Kunit|Kunitz]]-Typ wie [[Aprotinin]], ohne die proteasehemmenden Eigenschaften aufzuweisen.<ref name="Harvey" /> Im Gift der Wespen ''[[Eumenes pomiformis]]'', ''[[Anoplius samariensis]]'' und ''[[Rhynchium brunneum]]'' befinden sich dem Dendrotoxin verwandte Toxine, EpDTX bzw. As-fr-19.<ref>S. H. Lee, J. H. Baek, K. A. Yoon: ''Differential Properties of Venom Peptides and Proteins in Solitary vs. Social Hunting Wasps.'' In: ''Toxins.'' Band 8, Nummer 2, Januar 2016, S.&nbsp;32, {{DOI|10.3390/toxins8020032}}, PMID 26805885, {{PMC|4773785}}.</ref>
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Version vom 24. Februar 2018, 10:06 Uhr

Bändermodell von α-Dendrotoxin
Aminosäuresequenzen verschiedener Dendrotoxine

Dendrotoxine sind eine Gruppe von Proteinen und Neurotoxine, die von verschiedenen Mamba-Arten (Dendroaspis sp.) gebildet werden.

Eigenschaften

Dendrotoxine sind Schlangengifte, die an spannungsgesteuerte Kaliumkanäle in Nervenzellen binden. Sie dienen den Mambas zur Lähmung ihrer Beute.[1] Sie sind zwischen 57 und 60 Aminosäuren lang und besitzen drei Disulfidbrücken und ein Molekulargewicht von circa 7 Kilodalton.[2] Dendrotoxine besitzen als typisches Strukturmotiv nahe dem N-Terminus ein Lysin, gefolgt von einer hydrophoben Aminosäure.[3] Auch bei nichtverwandten Toxinen von Wirbellosen mit dem gleichen Bindungsziel ist dieses Strukturmotiv zu finden, was als konvergente Evolution gedeutet wurde.[3] Die Dendrotoxine α-Dendrotoxin und Toxin I bindet an die Kaliumkanäle Kv1.1, Kv1.2 und Kv1.6, während Toxin K vor allem Kv1.1 bindet.[4]

Dendrotoxine besitzen strukturelle Ähnlichkeiten zu Proteasehemmern vom Kunitz-Typ wie Aprotinin, ohne die proteasehemmenden Eigenschaften aufzuweisen.[2] Im Gift der Wespen Eumenes pomiformis , Anoplius samariensis und Rhynchium brunneum befinden sich dem Dendrotoxin verwandte Toxine, EpDTX bzw. As-fr-19.[5]

Anwendungen

Dendrotoxine werden zur indirekten Molekülmarkierung von spannungsgesteuerten Kaliumkanälen verwendet.[6]

Einzelnachweise

  1. ↑ R. J. McCleary, R. M. Kini: Non-enzymatic proteins from snake venoms: a gold mine of pharmacological tools and drug leads. In: Toxicon: official journal of the International Society on Toxinology. Band 62, Februar 2013, S. 56–74, doi:10.1016/j.toxicon.201209008 , PMID 23058997.
  2. ↑ a b A. L. Harvey: Recent studies on dendrotoxins and potassium ion channels. In: General pharmacology. Band 28, Nummer 1, Januar 1997, S. 7–12, PMID 9112070.
  3. ↑ a b S. Gasparini, J. M. Danse, A. Lecoq, S. Pinkasfeld, S. Zinn-Justin, L. C. Young, C. C. de Medeiros, E. G. Rowan, A. L. Harvey, A. Ménez: Delineation of the functional site of alpha-dendrotoxin. The functional topographies of dendrotoxins are different but share a conserved core with those of other Kv1 potassium channel-blocking toxins. In: The Journal of biological chemistry. Band 273, Nummer 39, September 1998, S. 25393–25403, PMID 9738007.
  4. ↑ A. L. Harvey, B. Robertson: Dendrotoxins: structure-activity relationships and effects on potassium ion channels. In: Current medicinal chemistry. Band 11, Nummer 23, Dezember 2004, S. 3065–3072, PMID 15579000.
  5. ↑ S. H. Lee, J. H. Baek, K. A. Yoon: Differential Properties of Venom Peptides and Proteins in Solitary vs. Social Hunting Wasps. In: Toxins. Band 8, Nummer 2, Januar 2016, S. 32, doi:10.3390/toxins8020032 , PMID 26805885, PMC 4773785 (freier Volltext).
  6. ↑ A. L. Harvey: Twenty years of dendrotoxins. In: Toxicon: official journal of the International Society on Toxinology. Band 39, Nummer 1, Januar 2001, S. 15–26, PMID 10936620.
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